d：抑制剂和激活剂........

e: 别构调节、酶原激活、共价修饰

知识点2：酶作为蛋白质的依据

王镜岩上册323页，很简单，记下来即可。

知识点3：酶的组成分类

单纯蛋白质（酶）：仅有氨基酸组成的蛋白质部分，各种水解酶基本上都是单纯酶类

结合蛋白质（酶）：除了氨基酸组成的蛋白质部分，还有非蛋白部分，其中蛋白质部分叫做脱辅酶，非蛋白部分称为辅助因子，根据辅因子与蛋白质结合的松紧分为辅酶（非共价键松弛），可以用透析过滤等物理方法除去辅酶，辅基（共价键结合紧）不可以通过透析等物理方法除去，辅酶有辅酶I（NAD）和辅酶II（NADP），辅基有FAD。

知识点3：酶根据结构分类

单体酶：一般仅有一条多肽链组成的酶，特例是a胰凝乳蛋白酶，是3条（ABC）组成，但是是二硫键共价连接成的整体（参考422页胰凝乳蛋白酶的激活过程）

寡聚酶：有多个亚基通过次级键连接的整体，亚基可以相同也可以不同，寡聚酶在别构酶里经常出现，这样使酶的别构部位和催化部位处于不同的亚基上。（参考247页第三个知识点）

多酶复合体：具有独立功能的酶通过非共价键连接成一个整体，有利于一系列反应的连续发生。（典型的例子是丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸生成乙酰COA，该酶实际有3个酶组成）（参考下册92页）

知识点4：6大酶的分类

酶分类的名称、反应通式以及各举一例典型代表

通式书中有不说了各举一例在梳理一下

①氧化还原酶：乳酸脱氢酶（丙酮酸与乳酸的互换，在糖酵解那章属于丙酮酸无氧条件下的去处）

②转移酶：谷丙转氨酶或者谷草转氨酶，后者催化草酰乙酸与天冬氨酸的互换，这个反应能解决草酰乙酸不能通过线粒体内膜的问题，又称为天冬氨酸氨基转移酶（参考下册140页氧化磷酸化或下册160乙醛酸循环）

③水解酶：胰蛋白酶或者胰凝乳蛋白酶都可以，前者催化Lys和Arg羧基形成的肽键，后者催化芳香族氨基酸羧基形成的肽键（可以自己写一个2肽消耗一分子水进行水解反应）

④裂合（解）酶：果糖1,6二磷酸变成磷酸二羟丙酮和甘油醛-3-磷酸，6C变成2个3C。

⑤异构酶：糖酵解里很多异构酶，随便举一个。

⑥连接酶：丙酮酸羧化酶在消耗ATP下催化丙酮酸形成草酰乙酸（参考下册155糖异生）

知识点5：酶的专一性

参考思维导图，这里注意经常考察选择题判断琥珀酸脱氢酶催化的属于（立体异构专一性里的几何异构专一性）

知识点6：酶的诱导契合假说，考察名词解释，参考思维导图。

知识点7：酶活力

①酶活力：指催化某一化学反应的能力，酶活力大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，二者呈线性关系（正比）

②测定事项：要求测的是初速率，因为随着反应进行，反应速率会受到一系列外在因素的影响，速率与酶活力不是线性关系（判断题会考）

③酶的活力单位，IU和Kat（注意名词解释）

④测定方法：注意方法名，选择题出现概论高，大题几乎不考

知识点8：比活力

①代表酶的纯度，单位重量蛋白质的活力单位数，是提纯蛋白质的主要参考指标。

知识点9核酶与抗体酶

①名词解释

②生物学意义：核酶的意义见原文自行总结，抗体酶的意义可参考杨广笑老师生化视频课（考的概率不高）

知识点10固定化酶

①固定化酶的概念：将水溶性酶用物理或化学方法处理，使之成为不溶于水，但仍具有酶活性的状态。

②固定化的方法：物理法有吸附法和包埋法；化学法有共价偶联法和交联法

③固定化酶的用处、好处或生物学意义：不仅具有较高的催化效率和高度的专一性；还提高了对酸碱和温度的稳定性；增加了使用寿命；简化工艺，减少了产物分离纯化的困难，提高了产量和质量。

PS

好久没更新，主要最近比较忙，其实也是偷懒了，可以挤出的时间没有好好利用，希望大家不要像我学习，另外在更新完蛋白质感觉这个系列一直没有得到热度（不到10%阅读占比），失去了更新的动力也是停更的一个因素，不管怎样做事都要善始善终，所以希望在这个距离考研不到100天的9月，大家一起加油，你们好好备考，我努力更新。

然后特别感谢非常优秀的UP主（B站：学生化的秃哥）免费提供的思维导图，之前没有了解到文件的原创作者而造成的影响表示抱歉，需要思维导图的同学联系秃哥（有偿但是值得拥有）。

最后大家可以关注我的B站：百奥乐基，里面有正在更新的生化课程以及分享的考研经验。